蛋白质的构象是什么

蛋白质的构象是什么

各种蛋白质分子都有特定的空间结构,即构象.
蛋白质的一级结构：又称初级结构或化学结构,是指组成蛋质分子的多肽链中氨基酸的数目、种类和排列顺序,多肽链的数目,同时也包括链内或键间二硫键的数目和位置等.蛋白质分子的一级结构是由共价键形成的,肽键和二硫键都属于共价键.肽键是蛋白质分子中氨基酸连接的基本方式,形成共价主链.二硫键（—S—S）是由两个半胱氨酸（残基）脱氢连接而成的,是连接肽链内或肽链间的主要化学键.二硫键在蛋白质分子中起着稳定肽链空间结构的作用,往往与生物活力有关.二硫键被破坏后,蛋白质或多肽的生物活力就会丧失.蛋白质结构中,二硫键的数目多,蛋白质结构的稳定性就越强.在生物体内起保护作用的皮、角、毛发的蛋白质中,二硫键最多.
蛋白质的二级结构：是指多肽链本身折叠和盘绕方式,是指蛋白质分子中的肽链向单一方向卷曲而形成的有周期性重复的主体结构或构象.这种周期性的结构是以肽链内或各肽链间的氢键来维持.常见的二级结构有α–螺旋、β–折叠、β–转角等.例如动物的各种纤维蛋白,它们的分子围绕一个纵轴缠绕成螺旋状,称为α–螺旋.相邻的螺旋以氢键相连,以保持构象的稳定.指甲、毛发以及有蹄类的蹄、角、羊毛等的成分都是呈α–螺旋的纤维蛋白,又称α–角蛋白.β–折叠片是并列的比α–螺旋更为伸展的肽链,互相以氢铸连接起来而成为片层状,如蚕丝、蛛丝中的β–角蛋白.
蛋白质的三级结构：是指在二级结构的基础上,进一步卷曲折叠,构成一个很不规则的具有特定构象的蛋白质分子.维持三级结构的作用力主要是一些所谓弱的相互作用,即次级键或称非共价键,包括氢键、盐键、疏水键和范德华力等.盐键又称离子健,是蛋白质分子中正、负电荷的侧链基团互相接近,通过静电吸引而形成的,如羧基和氨基、胍基、咪唑基等基团之间的作用力.疏水键是多肽链上的某些氨基酸的疏水基团或疏水侧链（非极性侧链）由于避开水而造成相互接近、粘附聚集在一起.它在维持蛋白质三级结构方面占有突出地位.范德华引力是分子之间的吸引力.此外二硫键也对三级结构的构象起稳定作用.
具有三级结构的球蛋白是一类比纤维蛋白的构象更复杂的蛋白质.肽链也有α–螺旋、β–折叠片等构象单元,这些构象单元之间由肽链中不规则卷曲的肽段相连接,使整个肽铸折叠成近乎球状的不规则形状.酶、多种蛋白质激素、各种抗体以及细胞质和细胞膜中的蛋白质都是球蛋白.和纤维蛋白不同,球蛋白的表面富有亲水基团,因此都能溶于水.
蛋白质的四级结构：是由两条或两条以上的具有三级结构的多肽聚合而成特定构象的蛋白质分子.构成功能单位的各条肽链,称为亚基,一般地说,亚基单独存在时没有生物活力,只有聚合成四级结构才具有完整的生物活性.例如,磷酸化酶是由2个亚基构成的,谷氨酸脱氢酶是由6个相同的亚基构成的,血红蛋白是由4个不同的亚基（2个α肽链,2个β链）构成的,每个链都是一个具三级结构的球蛋白.亚基聚合成四级结构,是通过分子表面的一些次级键,主要是盐键和氢键结合而联系在一起的.有些蛋白质分子只有一、二、三级结构,并无四级结构,如肌红蛋白、细胞色素C、核糖核酸酶、溶菌酶等.另一些蛋白质,则一、二、三、四级结构同时存在,如血红蛋白、过氧化氢酶、谷氨酸脱氢酶等.