可以不经电泳分离直接点样在NC膜上进行杂交分析的是

可以啊,怎么了再问：那答案怎么没选啊再答：哦，那问题可能出在大分子上吧,RNA是大分子的界定不明确

可以,蛋白质是有机高分子物质,可以分离的再答：谢了哈亲

加的是6*的loadingbuffer,不是说要加6倍的缓冲液,而是说加5微升的DNA样品,需要加1微升的6*上样缓冲液,这样6*的缓冲液被稀释成1*的了,1*才是缓冲液的工作浓度.不懂的话再追问啊

pH

其实做完的胶6到8小时之内应该都可以用,时间太长了失水量太大可能会影响电泳结果,在缓冲液里多泡一会就能用了.用胶这个事吧,其实弹性挺大的,要是随便检测个质粒啊啥的就无所谓了,但是如果是重要的结果,还是

主要是看tris的缓冲范围,Tris缓冲液的有效缓冲范围在pH7.0到9.2之间,算是中性和偏碱性.DNA肯定是要带负电荷的,所以电泳的时候才会向正极跑.电泳槽一般都会标明正负极的,只要把电源和电泳槽

蛋白质不带电,氨基酸带电.在电场作用下,氨基酸运动,他们就会分离开来.

不知道分子量的情况下就尽可能选择浓度高的分离胶,因为浓度低的胶很有可能蛋白就跑出去了.先用高浓度的胶跑一次,然后看条带再调整下分离胶浓度再做一次就行了.另外,一般快速测定蛋白浓度的方法就是用分光光度计

C的PH值与该蛋白等电点时PH值最接近,此时蛋白所带电荷几乎为零（等电点的定义---蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH）.蛋白在等电点时由于不带电荷,溶解度最小,容易发生分子间的

因为蛋白质是两性物质带电荷所以在电场中带正电荷的蛋白质向阴极移动带负电荷的蛋白质向阳极移动

缓冲液PH8.6,根据血清蛋白等电点可知,蛋白质带负电,所以纤维膜蛋白质端应放于阴极端,负负相排斥,使得蛋白质运动!

我简要回答,你还得自己发挥.原理,根据蛋白质都具有特定的等电点及分子量这2个属性,首先在IEF胶条上进行等点聚焦,具不同等电点的蛋白会电泳到和其等电点一致的位置；第二IEF进行SDS-PAGE,胶条上

主要是看tris的缓冲范围,Tris缓冲液的有效缓冲范围在pH7.0到9.2之间,算是中性和偏碱性.DNA肯定是要带负电荷的,所以电泳的时候才会向正极跑.

早期的电泳技术是由瑞典Uppsala大学物理化学系Svedberg教授提出了荷电的胶体颗粒在电场中移动的现象称其为电泳.于1937年,收ArneTiselius教授——诺贝尔奖金获得者,利用些电泳现象

你这个问题不好回答.通过敲打的,发出轻脆的声音的是发黑.然后通过观测缺陷把喷漆区分出来,针孔（井口）倒园角的是电泳或喷粉,类似脱皮的是喷漆.电泳和喷粉不好区分,因为最后都是经烘烤,而且喷粉的材料种类很

你是要做活性胶吧.这种胶又叫naturalgel.顾名思义就是蛋白质在其中电泳的时候是保持不变性的.所以不能有SDS.下面是一篇参考文献,如何做SOD活性胶：

SDS-PAGE即变性聚丙烯酰胺电泳是按照蛋白分子的大小分离蛋白复合物的2D是通过一向等电聚焦后按照蛋白等电点分离蛋白复合物的

1,看目的蛋白的大小一般actin以下的可以跑12胶红线左右可以用12或10跑几百的很大的用6的胶小蛋白12的10的一般都能跑如果不考虑效率的话...能跑多慢跑多慢,越慢跑的越好看2,看样品浓度多少,

反胶团相转移法:利用CTAB/正辛醇:三氯甲烷(4:1V/V)反胶团体系对牛血清白蛋白(BSA)进行相转移中,通过对萃取体系水相的pH值、离子强度、两液相的体积比、小分子糖(葡萄糖、蔗糖)及助表面活性

蛋白质大分子是由一系列氨基酸组成的,由于氨基酸具有氨基和羧基,因此在酸性或碱性溶液中能够解离出正电荷和负电荷,从而带有正点荷或负电荷.蛋白质分子不同,其带有的总电荷数不同,在恒定的电压下,将会向一个方